​Chez les plantes, les algues et les cyanobactéries, les réactions de photosynthèse s’opèrent dans des sacs de membranes aplatis, les thylakoïdes. Outre les protéines de la chaîne de conversion de l’énergie lumineuse en énergie chimique, d’autres protéines sont localisées dans ou en périphérie immédiate de ces membranes et peuvent interagir avec la chaîne photosynthétique. Parmi elles, l'enzyme PTOX (plastide terminal oxidase), découverte dans les années 1990, suscite l’intérêt. 

Cette enzyme catalyse l’oxydation des plastoquinones, des coenzymes qui participent à la chaine de transport d’électrons nécessaire à la photosynthèse. PTOX aurait plusieurs fonctions essentielles comme concurrencer ces chaînes de transport d’électrons. L’activité de PTOX est fortement liée à sa localisation mais les mécanismes de régulation de cette localisation ne sont pas connus. Dans une précédente étude menée dans la plante modèle Arabidopsis thaliana, des chercheurs du Laboratoire Mécanismes fondamentaux de la Bioénergie (LMB- I2BC) ont montré que PTOX était fermement attachée aux membranes thylakoïdes quand les feuilles de la plante étaient exposées à une forte intensité lumineuse et qu’elle était très faiblement attachée aux membranes des feuilles incubées dans le noir. Les auteurs ont émis l’hypothèse que l’attachement de PTOX aux membranes est dépendant de la « force protomotrice », c’est-à-dire de la différence de potentiel électrochimique de la membrane générée par la translocation active de protons à travers la membrane assurée par la chaîne de transport d’électrons de la photosynthèse. 

L’équipe du LMB s’est associé à des chercheurs de l’IMAPP (I2BC/ Institut Joliot) ainsi que de l’Institut de Biologie Paris Seine et de l’IRIG afin de confirmer cette hypothèse. Ils ont évalué l’effet d’agents ionophores, qui en laissant passer certains ions à travers la membrane réduisent la force protomotrice. Ils constatent que la présence de ces ionophores dans les feuilles d’Arabidopsis exposées à une forte lumière conduit à une dissociation partielle de PTOX aux membranes. Des expériences de reconstitution in vitro montrent que la fixation de PTOX purifiée (protéine recombinante) à des liposomes ou à des membranes thylakoïdes isolées est favorisée à des valeurs de pH légèrement alcalines ou en présence de concentrations millimolaires de KCl ou de MgCl₂. Les chercheurs ont ensuite montré que PTOX (protéine recombinante liée à une GFP) est distribuée de manière assez uniforme dans un chloroplaste et forme comme un réseau parmi les membranes thylakoïdes lorsque les feuilles sont exposées et adaptées à une lumière intense. Dans des feuilles adaptées à l’obscurité, la répartition est très différente : PTOX forme des taches distinctes dans les chloroplastes, laissant penser que la protéine s’accumule par endroit. L’infiltration des feuilles avec un agent ionophore induit le même type de localisation hétérogène. 

Les auteurs proposent une association dynamique du PTOX avec la membrane thylakoïde en fonction de l’intensité de la force protomotrice : à la lumière, la photosynthèse a lieu et génère une force protomotrice qui va favoriser l’association forte de PTOX aux membranes ; dans l’obscurité, la photosynthèse n’a pas lieu, la force protomotrice est réduite et l’association de PTOX aux membrane est beaucoup plus faible et elle s’accumule dans certains « spots ».