​Certains peptides ont la propriété de s’auto-assembler et de former des « gels » d’intérêt pour la formulation de médicaments, de vaccins ou encore la régénération tissulaire. C’est le cas du lanréotide, analogue synthétique de la somatostatine utilisé comme médicament dans le traitement de l’acromégalie et de certains cancers neuro-endocriniens. L’hydrogel qu’il forme spontanément dans l’eau permet une formulation à libération prolongée (jusqu’à un mois) de la molécule.

Quelle est sa structure ? Comment s’auto-assemble-t-il ? Ces questions sont essentielles pour comprendre ses propriétés remarquables et envisager la conception rationnelle d’autres peptides auto-assemblés.

L’équipe « Interactions and assembly mechanisms of proteins and peptides » de l’I2BC/CEA-Joliot, en collaboration avec des chercheurs de l’Université de Rennes 1, du synchrotron SOLEIL, de l’Institut Pasteur et de l’Université de Virginie (USA), ont exploité les récents développements de la cryo-microscopie électronique (cryo-EM) pour déterminer, avec une résolution de 2,5 Å, la structure des nanotubes de lanréotide. Celle-ci s’avère très différente du modèle proposé il y a plus de 20 ans, basé sur la structure d’un monomère de lanréotide.

L’étude montre une fois de plus que les assemblages d'ordre supérieur formés par des petits peptides, même bien caractérisés, sont très difficiles à prévoir.

Les résultats sont publiés dans la revue PNAS. Ils ont fait l’objet d’une communication de la part de l’Institut des sciences biologiques du CNRS : https://www.insb.cnrs.fr/fr/cnrsinfo/le-fabuleux-monde-nanometrique-des-assemblages-de-peptides-portee-de-vue