Les ferredoxines constituent une famille de protéines qui ont au moins un centre fer/soufre dans leur site actif. La cyanobactérie thermophile Thermosynechococcus elongatus, possède 4 ferredoxines Fd1 à Fd4, présentant 2 atomes de fer et 2 atomes de soufre dans leur site actif, schéma que l'on retrouve chez les plantes.
La ferredoxine Fd1, largement majoritaire (95 % des 4) et conservée chez les plantes, a un rôle très important dans le processus de photosynthèse. Elle récupère les électrons produits par le Photosystème I pour réduire la protéine FNR (ferredoxin-NADP+ oxidoreductase), première étape de la fabrication de NADPH à partir du NADP qui est le combustible de nombreux processus cellulaires comme la fixation du carbone. Elle peut à l'occasion réduire d'autres protéines dont la NiR (nitrite réductase), utilisées pour d'autres voies du métabolisme.
La ferredoxine Fd2 n'existe que chez les cyanobactéries. Les chercheurs viennent d'élucider sa structure, ainsi que ses propriétés d'oxydoréduction. Les propriétés de transfert d'électron de cette protéine sont en cours d'investigation et les premiers résultats sont surprenants. La Fd2 peut, comme la Fd1, récupérer des électrons photosynthétiques du photosystème 1, mais ne peut pas réduire la FNR. Cette propriété intéressante s'explique par sa structure, assez proche de celle de la Fd1, mais qui diffère notamment par la position d'un acide aminé de type phénylalanine clé pour cette réaction. En revanche, Fd2 réduit la NiR, et probablement d'autres protéines, ce qui constitue un détournement des électrons photosynthétiques et donc de leur énergie pour alimenter d'autres voies métaboliques. Le rôle environnemental de Fd2 est encore inconnu, mais les chercheurs voient dans cette protéine une piste très intéressante pour alimenter des voies métaboliques minoritaires qui pourraient être utilisées dans un processus biotechnologique, en particulier pour produire du biohydrogène ou des acides gras.
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