Le Vivant est composé essentiellement de matière organique. Pourtant, beaucoup de processus naturels comme la respiration ou la photosynthèse dépendent d’acteurs inorganiques, comme par exemple les protéines métalliques. Les ferredoxines constituent une famille de protéines qui ont au moins un centre fer/soufre dans leur site actif. La cyanobactérie thermophile Thermosynechococcus elongatus, en possède par exemple quatre (Fd1 à Fd4). 

La ferredoxine Fd1, largement majoritaire (95 % des quatre) et conservée chez les plantes, a un rôle très important dans le processus de photosynthèse. Elle récupère les électrons produits par un photosystème et participe à la première étape de la fabrication de NADPH à partir du NADP qui est le combustible de nombreux processus cellulaires comme la fixation du carbone.

La ferredoxine Fd2 n’existe que chez les cyanobactéries. Les chercheurs viennent d’élucider sa structure, ainsi que ses propriétés d’oxydoréduction. Les premiers résultats obtenus sur les transferts d’électrons de cette protéine sont surprenants. La Fd2 peut, comme la Fd1, récupérer des électrons photosynthétiques d’un photosystème, mais ne peut pas réduire  efficacement la protéine FNR, étape essentielle pour fabriquer le combustible NADPH. Cette propriété intéressante s’explique par sa structure, assez proche de celle de la Fd1, mais qui diffère notamment par la position d’un acide aminé de type phénylalanine clé pour cette réaction. En revanche, Fd2 réduit d’autres protéines, ce qui constitue un détournement des électrons photosynthétiques et donc de leur énergie pour alimenter d’autres voies métaboliques. Le rôle environnemental de Fd2 est encore inconnu, mais les chercheurs voient dans cette protéine une piste très intéressante pour alimenter des voies métaboliques minoritaires qui pourraient être utilisées dans un processus biotechnologique, en particulier pour produire du biohydrogène ou des acides gras.