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Direction de la recherche fondamentale
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Directrice : Pascale BAYLE-GUILLEMAUD CEA Grenoble
Certaines protéines complexes ne se laissent pas facilement étudier. C’est le cas de C1q, impliquée notamment dans l’immunité innée. Des biologistes de l’IBS ont produit pour la première fois une protéine C1q de laboratoire pouvant être mutée à l’envie afin d’étudier les fonctions de la protéine naturelle.
Les chercheurs de l’IBS, appuyés par les informaticiens du GIPSE du CEA-iRTSV, mettent à la disposition de la communauté scientifique Flexible-meccano, un logiciel permettant de traduire les spectres RMN obtenus sur les protéines désordonnées, les plus complexes connues à ce jour.
Des chercheurs de l’IBS, en collaboration avec le CEA-Inac, ont réussi à observer la paroi de cellules bactériennes vivantes par une méthode de résonance magnétique nucléaire (RMN) améliorée. De telles analyses pourraient contribuer, notamment, au développement de nouveaux antibiotiques.
A l’IBS, des chercheurs ont cartographié la structure d’un virus bactériophage, un candidat pour protéger les cultures vivrières des bactéries. Sa structure 3D a été reconstruite avec une résolution subnanométrique et révèle une complexité inattendue.
Le système immunitaire sait reconnaître le soi du non-soi afin de lutter contre les agents pathogènes. Or, les chercheurs de l’IBS ont découvert qu’une protéine, présente sur certaines cellules humaines pour montrer patte blanche au système immunitaire, se retrouve également à la surface du pneumocoque.
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