​La RMN[1] est de plus en plus prisée par les chercheurs pour observer les protéines désordonnées, qui représentent environ 40 % des protéines humaines. Ces protéines très flexibles sont formées de régions non structurées qui changent sans cesse de conformation. Leur cartographie, qui ne peut pas être obtenue par des techniques classiques de cristallographie, détermine en partie leurs fonctions dans l’organisme.

L’IBS, en collaboration avec le GIPSE[2] du CEA-iRTSV, a développé le logiciel Flexible-meccano, disponible sur le site de l’IBS. Il a déjà été téléchargé 180 fois par les internautes. Son atout : à partir de la séquence d’acides aminés qui forment la protéine, Flexible-meccano calcule tous les spectres RMN possibles pour cette protéine, suivant sa conformation. Cette table de conversion permet à chaque « RMN-iste » de traduire les spectres RMN qu’il acquiert pour connaître la structure de la protéine. Plus précisément, le chercheur obtient l’échantillonnage de toutes les structures de la protéine flexible et leur probabilité d’occurrence.

[1] Résonance Magnétique Nucléaire
[2] Groupe Informatique Pour les Scientifiques du sud-Est