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Direction de la recherche fondamentale
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Directrice : Pascale BAYLE-GUILLEMAUD CEA Grenoble
Pour la première fois, l’assemblage d’un complexe-clé du virus de la rougeole, appelé nucléocapside, vient d'être décrit in vitro. Les mécanismes de cet assemblage, découverts par une équipe de l'IBS, pourraient être exploités comme outil pour développer des thérapies antivirales.
L’édition 2015 des bourses ERC (European Research Council), finançant l’excellence scientifique, a été fructueuse pour la direction de la recherche fondamentale avec 11 lauréats.
La protéine LEAFY, un facteur de transcription1 responsable de la formation des fleurs, est capable de s’assembler en petites chaines formées de plusieurs protéines. Ce mécanisme lui permet de se fixer et d’activer des régions du génome inaccessibles à une protéine seule. Un résultat du CEA-BIG et de l'IBS.
Une équipe de l'IBS et ses partenaires ont révélé le mécanisme de formation d'une liaison carbone-soufre et établissent le premier film du déroulement d'une réaction radicalaire, délicate à étudier dans une protéine. La liaison carbone-soufre est très difficile à former, pourtant ce type de liaison joue un rôle clé dans de nombreux médicaments.
L’agressivité des bactéries se joue parfois à de petits détails structuraux près, regardés à la loupe par une équipe de l’IBS. Ces derniers sont pilotés par la présence, ou pas, d’oxygène. Explications.
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Acteur majeur de la recherche, du développement et de l'innovation, le CEA intervient dans quatre grands domaines : énergies bas carbone, défense et sécurité, technologies pour l’information et technologies pour la santé.