Vous êtes ici : Accueil > Entités de recherche > I2BC@Saclay > Service de Bioénergétique, Bio ... > Laboratoire de Biologie Structurale et Radiobiologie

Laboratoire | Biologie structurale | Radiobiologie


LBSR

Laboratoire de Biologie Structurale et Radiobiologie

​​ANGLAIS

Publié le 3 janvier 2022
Le Laboratoire de Biologie Structurale et Radiobiologie (LBSR) étudie la structure 3D des protéines impliquées dans l’organisation structurale et l’intégrité génomique du noyau cellulaire. Les différents sujets développés autour de ce thème central ont pour objectif commun de comprendre la dynamique des réseaux d’interaction protéine/protéine qui sont mis en jeu dans des fonctions biologiques essentielles pour la survie cellulaire telles que la signalisation et la réparation des dommages de l’ADN. Les protéines étudiées sont modulaires : elles comportent des fragments capables d’adopter une structure 3D compacte et stable reliés par des segments flexibles.


Responsable
Jean-Baptiste CHARBONNIER
Tél : 01 69 08 76 77
JB.CHARBONNIER@cea.fr 

Enveloppe nucléaire, télomères et réparation de l'ADN
(Jean-Baptiste CHARBONNIER, Marie-Hélène LE DU, Sophie ZINN-JUSTIN)
Assemblages moléculaires et intégrité des génomes 
(Raphaël GUEROIS & Françoise OCHSENBEIN)

         Moyens humains

Jessica Andreani, Chercheur -  Yves Boulard, Chercheur -  Jean-Baptiste Charbonnier, Chercheur
Stéphane Bressanelli, Chercheur -  Philippe Cuniasse, Chercheur -  Pascal Drevet, Chercheur -   Sonia Fieulaine, Chercheur -  Bernard Gilquin, Chercheur -  Raphaël Guerois, Chercheur - Marie-Helene Le Du, Chercheuse -  Michel Masella, Chercheur -  Simona Miron, Chercheuse - Gwenaëlle Moal-Raisin, Technicienne Supérieure -  Françoise Ochsenbein, Chercheuse  - Maïté Paternostre, Chercheuse -  Laure Plançon-Arnould, Maitre de conf. PSud - Carine Tellier-Lebegue, Technicienne Supérieure -  François-Xavier Theillet, Chercheur -  Sophie Zinn-Justin , Chercheuse

Cristallographie

Les modules ou domaines globulaires possèdent de multiples fonctions dont celles de réguler les activités enzymatiques des protéines et d’orchestrer la signalisation cellulaire. Ils sont généralement conservés au cours de l’évolution et nous les identifions par des approches bioinformatiques. Leur structure 3D est déterminée par RMN ou cristallographie. Leur agencement au sein de la protéine modulaire est observé par SAXS ou RMN. Leurs interactions sont caractérisées par RMN, biochimie, fluorescence ou calorimétrie. La cristallographie permet d’accéder à la structure des complexes fonctionnels multi-protéiques. Nos structures sont positionnées dans des cartes de microscopie électronique afin de construire des modèles pseudo atomiques de complexes fonctionnellement importants.

Modélisation moléculaire

Clairement, la modélisation moléculaire est un outil central au laboratoire qui permet de proposer des modèles cohérents à partir de données structurales hétérogènes. D’un point de vue expérimental, en plus du matériel standard de laboratoire, nous disposons d’un parc RMN très complet (500MHz, 600MHz, 700MHz), et bénéficions de la proximité du synchrotron SOLEIL qui est en activité depuis 2006. Le laboratoire possède une grande expérience dans les différentes techniques qui permettent d’accéder à une compréhension atomique des processus biologiques. Il est implanté au cœur d’un environnement de biologistes cellulaires et de généticiens particulièrement favorable aux synergies entre approches in vitro et in vivo.

Mots Clés: Biologie Structurale, Cristallographie, Résonance Magnétique Nucléaire, SAXS, Modélisation Moléculaire, Réparation des Dommages de l’ADN, Signalisation, Cassures double-brin, Réparation Non Homologue, Enveloppe Nucléaire, Télomère, Chaperone d’Histone, Assemblage de la Chromatine, Inhibition des Interactions Protéine-Protéine, Peptido-mimétiques, Maladies Génétiques