Les cryptochromes, photorécepteurs de lumière bleue chez les plantes et certains animaux, sont des flavoprotéines qui présentent une forte homologie de séquence et de structure avec les photolyases ADN mais qui ne possèdent pas la même activité: les photolyases réparent les lésions induites dans l'ADN par les UV, tandis que les cryptochromes interviennent dans des processus de régulation.

Dans cette étude, les chercheurs décrivent le mécanisme complet de la formation de FADH^• chez le cryptochrome « animaloïde » (aCRY) de Chlamydomonas reinhardtii (CraCRY), algue verte utilisée comme modèle en biologie végétale. CraCRY est un cryptochrome récemment découvert qui possède la particularité d'être activé à la fois par la lumière bleue et par la lumière rouge. Sa fonction est de contrôler le profil transcriptionnel et le cycle de reproduction de Ch. reinhardtii. Ce cryptochrome possède également la particularité de former de façon efficace et stable la forme neutre semi-réduite de son cofacteur FAD (FADH^•), sous illumination par la lumière bleue. Les chercheurs ont observé que le résidu Tyrosine Y373 joue un rôle crucial dans le transfert d'électron en allongeant la chaine de transfert d'électron constituée chez la plupart des cryptochromes et des photolyases d'une triade de tryptophanes  (Figure). L'oxydation de la tyrosine Y373 par le dernier tryptophane de la triade W322^•+, couplée à la déprotonation par l'aspartate D321^‒ (proton-coupled electron transfer, PCET, en rouge sur la figure) se déroule ensuite en 800 ps, c'est à dire environ 40 fois plus rapidement que l'oxydation archétypale de la tyrosine-Z dans le système II de la photosynthèse.

Cette étude permet d'avancer des hypothèses sur le mécanisme détaillé du PCET (proton-coupled electron transfer), un processus crucial dans de nombreuses approches de la photosynthèse artificielle.