Un des agents pathogènes responsables de la pneumonie nosocomiale, la bactérie Staphylococcus aureus, est devenu résistant aux antibiotiques. Il serait donc intéressant de disposer d'un traitement alternatif, par exemple fondé sur une enzyme, la Lysostaphine, capable de réagir avec le polymère tapissant la paroi de la bactérie et potentiellement, de détruire cette paroi, et in fine la bactérie elle-même.

Afin de comprendre plus précisément le mode opératoire de cette enzyme, les chercheurs ont étudié, en plus de la Lysostaphine, une enzyme qui lui est apparentée sur le plan évolutif : LytM.

Ils ont observé l'activité de chacune d'elles en ciblant le pont glycil-glycine reliant les brins peptidiques du polymère de la paroi de la bactérie.

• Le suivi de la réaction catalytique dévoile que les deux enzymes agissent d'une manière similaire sur les fragments de polymère mais que seule la Lysostaphine est capable de solubiliser le polymère entier.
• Une analyse chimique par résonance magnétique nucléaire (RMN) montre que les deux enzymes réagissent différemment selon la complexité structurale (3D) du polymère et présentent donc des fonctions biologiques distinctes.

Grâce à la résonance magnétique nucléaire, combinée à la spectrométrie de masse, ce travail propose un modèle dans lequel la structure tridimensionnelle du polymère (peptidoglycane) affecte différemment l'activité et la sélectivité des enzymes Lysostaphine et LytM.