Pour faire des réactions chimiques, la vie utilise peu d’énergie et produit peu de déchets, c’est pourquoi la chimie verte cherche à s’en inspirer pour produire de nombreuses molécules d'intérêt industriel plus efficacement et à moindre coût.
Pour y parvenir, les laboratoires cherchent à exploiter des protéines, les métalloenzymes, qui sont des catalyseurs capables d’accélérer des réactions chimiques jusqu’à plusieurs millions de fois. Cependant, ces métalloenzymes ne sont pas capables de catalyser toutes les réactions chimiques qui aboutissent aux produits de l’industrie et elles manquent de stabilité. C’est pourquoi les chercheurs ont créé des métalloenzymes artificielles en insérant un catalyseur inorganique métallique dans une structure protéique inactive. La partie inorganique joue alors le rôle du site actif de l'enzyme tandis que sa partie protéique apporte la sélectivité de la réaction.
Les chercheurs de l’Irig ont développé plusieurs métalloenzymes en utilisant une protéine responsable du transport du nickel chez les bactéries, à laquelle ils ont ancré divers complexes inorganiques de fer, de manganèse ou de ruthénium. Ils ont ensuite rendu solides ces métalloenzymes grâce à une technique particulière de cristallisation dite de « Cross Linking », ce qui a permis d’améliorer la stabilité du site catalytique.
Les métalloenzymes cristallines ainsi obtenues ont permis la synthèse de modèles de molécules de l’industrie pharmaceutique que sont les produits de sulfoxydation de dérivés du thioglycolamide, avec une efficacité multipliée par 8 et en présence de très faibles quantités de catalyseur (0,1 %). De plus, ces métalloenzymes sont capables de plusieurs cycles de catalyse dans des conditions dures puisque l’oxydant utilisé, l'hypochlorite de sodium, est très agressif.
L’apport de ces nouveaux catalyseurs bio-inspirés que sont les métalloenzymes cristallines s’annonce prometteur pour le développement d’une chimie durable.