Les protéines MYC contrôlent l’expression de très nombreux gènes impliqués dans la croissance et la prolifération cellulaire. Elles sont surabondantes dans plus de 70 % des cancers humains, ce qui montre l'importance de contrôler précisément leur présence dans les cellules. Chez l’Homme, comme chez la mouche drosophile (Drosophila melanogaster), ce contrôle est assuré par une voie de dégradation spécifique. Au cours de cette dernière, les MYC à éliminer sont tout d’abord « étiquetées » par une première protéine (ubiquitine ligase). Cette étiquette servira de repère pour que les MYC soient ensuite détruites par le protéasome, un organite présente dans le noyau cellulaire. Toutefois, cet étiquetage peut être désactivé par d’autres protéines (déubiquitinases) avant destruction. Il existe donc une régulation de la dégradation des MYC.
Des scientifiques du CEA-Irig ont étudié ce mécanisme de régulation chez la drosophile, en particulier pour les différentes formes d’une déubiquitinase humaine appelée USP36. En utilisant la technique CRISPR-Cas9 pour introduire des mutations dans le gène codant pour cette protéine, ils ont identifié l'une de ses formes comme étant spécifiquement requise pour le développement des stades larvaires et la croissance des cellules au sein de l’organisme entier.
Les chercheurs montrent que cette forme d’USP36 appartient à un complexe protéique comprenant non seulement la protéine MYC mais aussi l’ubiquitine ligase AGO. Dans un système de cellules de drosophile en culture, les chercheurs ont alors démontré que la ligase AGO contrôle l’étiquetage et la dégradation de MYC tandis que la déubiquitinase USP36 induit l’effet inverse. Ce mécanisme de régulation est conservé au cours de l’évolution et participe directement aux processus de croissance et de prolifération cellulaire qui sont impliqués au cours du développement ou dans le cancer.