Les protéines contenant des clusters fer-soufre (Fe-S) interviennent dans de nombreux processus cellulaires, tels que la réplication et la réparation de l'ADN, la respiration ou la photosynthèse. Leur importance réside dans leur polyvalence fonctionnelle : transfert d'électrons, catalyse redox et non redox, régulation de l'expression des gènes, apport d'atomes de soufre, etc.
Ces clusters Fe-S ne se forment pas spontanément in vivo mais dans des machineries multiprotéiques (dites aussi usines à Fe-S) impliquant de nombreux acteurs. Plus précisément, ils y sont « préformés » puis sont ensuite transférés sur les protéines cibles. Or la nature exacte des clusters Fe-S formés dans ces usines et leurs ligands restent à ce jour énigmatiques, malgré de récents progrès en biophysique et en génétique.
Caractériser une usine Fe-S bactérienne
Pour en savoir plus, des chercheurs de l'Irig ont choisi d'étudier une des usines à Fe-S chez les bactéries : SufBC2D.
Tout en préservant leur structure fonctionnelle, ils ont pu extraire les constituants de cette usine sous la forme d'un système purifié, puis ils l'ont caractérisé à l'aide de différentes techniques biophysiques (spectroscopies d'absorption X, Mössbauer, de résonance paramagnétique électronique et d'absorption UV-visible).
- SufBC2D contient principalement un cluster composé de 2 atomes de fer et 2 atomes de soufre [2Fe-2S] et une espèce non identifiée, qui pourrait être un cluster [3Fe-5S].
- L'analyse de variants de l'usine permet d'identifier plusieurs acides aminés comme ligands des clusters, révélant l'implication des deux protéines SufB et SufD.
Cette étude précise l'organisation moléculaire des clusters Fe-S dans l'usine SufBC2D et soulève de nouvelles questions sur la nature du 2e cluster fer-soufre observé. Plus largement, elle permet de mieux comprendre les mécanismes de formation des clusters Fe-S in vivo, entrouvrant de nouvelles voies pour les biotechnologiques et la santé.