Les bactéries du genre Deinococcus, comme D. radiodurans ou D. deserti, sont connues pour leur exceptionnelle résistance aux rayons gamma et ultraviolets mais aussi à la sécheresse ou au vide extrême. Leur secret réside essentiellement dans des mécanismes très efficaces de réparation des dommages massifs de l’ADN, qui se mettent en place en réponse à ces agressions. Plusieurs gènes intervenant dans ce processus ont été identifiés. Une protéine appelée IrrE contrôle leur expression selon un mécanisme inconnu. Une partie de sa structure moléculaire évoque une métalloprotéinase1 mais cette activité n’avait jamais été confirmée expérimentalement, et sa cible potentielle restait inconnue. Une équipe du CEA-IBEB spécialiste de D. deserti, bactérie qu’elle a isolée en 2005 dans le Sahara, vient de lever le voile sur le mécanisme d’action d’IrrE.
Grâce à une série d’expériences réalisées in vitro et in vivo, les chercheurs ont démontré qu’IrrE est bel et bien une métalloprotéinase et qu’elle clive une protéine appelée DdrO. Cette dernière est un facteur de transcription qui contrôle l’expression de gènes clés. En fait, DdrO bloque un type particulier de promoteur2 situé en amont des gènes de réparation de l’ADN. D’où le mécanisme proposé : sous l’effet d’un stress induit par des radiations ou la sécheresse, IrrE clive DdrO, ce qui lève le blocage des gènes de réparation de l’ADN. Reste à savoir pourquoi IrrE ne s’attaque à DdrO qu’en situation de stress: quel est son propre mécanisme d’activation ? Les chercheurs explorent actuellement plusieurs pistes.
- enzyme clivant des protéines et dont le site actif contient un ion métallique
- séquence d’ADN nécessaire à la "lecture" d’un ou plusieurs gènes adjacents