Afin de déterminer les profils pharmacologiques des peptides étudiés au laboratoire et en particulier ceux qui sont fortement réticulés, nous avons optimisé leurs processus de synthèse peptidique en phase solide (SPPS) et de repliement. La SPPS nous permet de réaliser l'ingénierie des molécules désirées, c'est à dire le marquage spécifique fluorescent ou radioactif, les modifications de séquence (variantes pour les relations structure-activité, tentative de désimmunisation ou optimisation pharmacodynamique), ou la fonctionnalisation multiple. L'introduction d'acides aminés non naturels (biotinylation, groupement azido capable de réagir avec un alcyne pour des composés peptidomimétiques...), les modifications post-traductionnelles (amidation C-terminale, hydroxy-proline, tyrosine sulfate...), l'insertion de domaines d'échappement endosomal (pour rendre un peptide capable de traverser la barrière membranaire) sont les principales modifications que nous introduisons dans nos molécules. Ces changements influencent la stabilité ou les propriétés fonctionnelles des toxines étudiées et renforcent leur exploitation en tant qu'agents d'imagerie ou thérapeutiques. (Salinas et al., 2021) (Droctove et al., 2020) (Mourier et al., 2016) (Fruchart-Gaillard et al., 2012).

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