Les rayons ultraviolets peuvent endommager l'ADN en liant de manière covalente deux bases adjacentes sous la forme d'un dimère cyclobutylique de pyrimidine. Cependant, une enzyme, la photolyase, utilise la partie bleue du spectre lumineux pour initier une réaction de réparation.
Des chercheurs de l'Irig ont participé à l'étude de la réparation d'un brin d'ADN présentant des lésions de type « dimère cyclobutylique de pyrimidine » par une enzyme provenant d'une archée méthanogène.
Les mécanismes moléculaires ont été observés à un niveau de détail inégalé et à des échelles de temps allant de 100 picosecondes (10-12 s) à 200 microsecondes (soit sur plus de six ordres de grandeur !) à l'aide de lasers à électrons libres (SwissFEL en Suisse et SACLA au Japon).
Le scénario du « film »
Les biologistes ont ainsi pu « voir » l'enzyme photolyase catalyser la rupture de deux liaisons covalentes reliant deux cycles pyrimidines adjacents d'un brin d'ADN endommagé, après absorption d'un photon « bleu » initiant le transfert d'électrons du chromophore (FAD) vers la lésion, et plus précisément :
- l'agitation d'un acide aminé entre le FAD et la lésion en moins de 100 picosecondes ;
- la rupture séquentielle des deux liaisons covalentes en moins de 10 nanosecondes (10-9 s) ;
- le réarrangement des différents groupes chimiques impliqués dans la réaction ;
- le basculement des deux bases de l'ADN réparé depuis le site actif de la protéine vers l'intérieur de la double hélice ;
- le début de la dissociation du complexe enzyme/ADN.