Les protéines sont des molécules compactes dont la forme est étroitement associée à leur activité. Leur cœur hydrophobe contient des acides aminés aromatiques dont les interactions chimiques participent au maintien du repliement de la protéine.

Des études de spectroscopie par résonance magnétique nucléaire (RMN) menées dans les années 1970 ont montré de manière surprenante que ces anneaux aromatiques peuvent être animés de rotations de 180°. Comment ces mouvements sont-ils possibles dans un volume entièrement occupé ? Existe-t-il un mécanisme permettant de libérer l'espace nécessaire à la rotation ? En d'autres termes, les protéines respirent-elles ?

Pour en savoir plus, des chercheurs de l'IBS (CEA-Irig) et leurs partenaires ont étudié à l'échelle atomique les changements structurels d'une protéine, en combinant la spectroscopie par RMN et la cristallographie aux rayons X.

Ils confirment que la rotation de l'anneau aromatique est associée à la création d'un vide autour de l'acide aminé pour permettre la rotation de sa chaîne latérale, tout en maintenant le repliement de la protéine.

Lorsqu'ils perturbent les interactions entre l'anneau aromatique et les acides aminés voisins grâce à des mutations dans le cœur de la protéine, celle-ci subit des changements structurels significatifs. Ces interactions apparaissent donc essentielles pour le maintien de la stabilité structurelle des protéines. De légères altérations de la séquence des protéines peuvent suffire à causer de nombreuses maladies en modifiant la structure et donc, la fonction des protéines.

Par ailleurs, ces résultats offrent un nouvel éclairage sur la manière dont des fonctions biologiques peuvent être acquises au cours de l'évolution : par des modifications du réseau d'interactions au cœur des protéines.