​Les techniques couramment utilisées pour mesurer l'affinité d'une protéine pour un métal sont difficilement utilisables pour les éléments radioactifs comme les actinides (plutonium, américium). Des chercheurs du du CEA-Biam et CEA-Dase et leur collègue de l'Université d'Uxbridge, au Royaume-Uni, ont montré pour la première fois l'intérêt de la technique d'électrophorèse capillaire couplée à la spectrométrie de masse à plasma à couplage interactif (ICP/MS) pour ces mesures d'affinité. Il s'agit d'une méthode de séparation en capillaire couplée à une analyse métallique fine, pour des concentrations très faibles.

La méthode a été testée sur la transferrine, une protéine dont la fonction est de transporter le fer dans le sang. Dans le cas d'une contamination au plutonium, ce dernier vient se fixer sur la transferrine dans un des sites de fixation du fer. Connaitre l'affinité de la transferrine pour le plutonium s'avère donc une étape nécessaire pour concevoir de nouvelles molécules sélectives pour éliminer le plutonium incorporé dans le compartiment sanguin.

Au-delà de ce résultat, cette méthode novatrice peut être généralisée pour la détermination précise des interactions entre les protéines et les métaux radioactifs ou toxiques, nécessitant peu de réactifs.