Depuis leur introduction sur le marché international dans les années 30, les antibiotiques type β-lactamine, comme les pénicillines et céphalosporines, sont le traitement de choix pour des infections qui vont de la pneumonie jusqu’à la peste bubonique. Ces β -lactamines perturbent la machinerie de formation de la paroi cellulaire des bactéries. Pour ce faire, elles bloquent l’activité des Penicillin-Binding Proteins (PBPs), qui catalysent les dernières étapes de la synthèse d’un composant essentiel de la paroi, le peptidoglycane. Lors de la synthèse de ce dernier, les PBPs participent aux différentes étapes du cycle cellulaire, notamment la division la bactérie avec son élongation préalable. Ceci explique pourquoi plusieurs PBPs sont indispensables pour la survie bactérienne.
Des chercheurs de l’IBS se sont intéressés à MreC, une protéine du cytosquelette bactérien qui sert d’ « ancre » à d’autres membres du complexe d’élongation. Ils ont caractérisé, pour la première fois, le complexe entre une PBP et MreC. Le complexe PBP2:MreC représente donc le ‘cœur’ structural de l’élongation. Toute atteinte à sa formation, par exemple par l’introduction de mutations, empêche la bonne formation de la paroi lors de l’élongation des cellules filles, générant des cellules de diamètre aberrant finissant par mourir. La surface d’interaction entre les deux protéines représente une cible potentielle pour le développement d’inhibiteurs spécifiques. Ainsi, ces travaux ouvrent la voie à un nouveau type d’antibiotiques, qui ne bloque pas l’activité PBPs comme le font les β-lactamines, mais qui empêchent la formation du complexe PBP2:MreC.