À la surface des cellules, certains récepteurs sont en mesure d'« accrocher » les virus tandis que d'autres agissent comme des serrures. Certains virus disposent en effet d'un arsenal de protéines qui leur permet, tel une clé, de franchir la barrière cellulaire. Ainsi par exemple, la glycoprotéine S, présente à la surface du SARS-CoV-2, autorise-t-elle l'entrée du virus dans les cellules humaines via son interaction avec le récepteur ACE2, présent à la surface des cellules infectées. 

Des scientifiques de l'Irig ont découvert que la protéine S interagit également avec d'autres récepteurs : des protéines de la famille des lectines qui se lient spécifiquement et de façon réversible à certains glucides et sont présentes sur les cellules immunitaires. Cette interaction implique une reconnaissance multi-site de la protéine S au niveau des différents glycanes (sucres) de surface de la protéine S qui fournirait donc un jeu de clés au SARS-CoV-2. 

Les chercheurs montrent que cette interaction ne cause pas l'infection directe des cellules par le SARS-CoV-2. Par contre, parmi ces récepteurs, certains sont capables, une fois le virus accroché à la cellule, de le transmettre aux cellules possédant le récepteur ACE2. 

Ils démontrent également qu'il est possible d'inhiber ce mode de transmission du virus par l'utilisation de molécules mimant les sucres de surfaces du virus (glycomimétiques).

Ces résultats obtenus sur le virus SARS-CoV-2 authentique et sur des cellules respiratoires humaines confirment ceux obtenus, il y a peu de temps, sur des « pseudovirus ». Les inhibiteurs glycomimétiques constitueront un premier outil pour étudier l'importance relative de ce nouveau mode de transmission.

Ce travail est le résultat d'une collaboration internationale avec des équipes espagnoles (Hospital Universitario 12 de Octubre, Madrid) et italiennes (Universita degli Studi di Milano).