Tous les organismes vivants ont en commun les bases de leur ADN : adénine, guanine, cytosine et thymine. Tous, sauf les bactériophages, virus qui infectent une multitude de bactéries appartenant à des familles aussi diverses que les cyanobactéries, les protéobactéries ou les actinobactéries. Parmi eux, certains siphovirus ont un ADN où l'adénine est totalement remplacée par une autre base, l'aminoadénine, selon un mécanisme inconnu. Jusqu'à présent, seule l'enzyme à l'origine de la biosynthèse de l'aminoadénine avait été identifiée dans un siphovirus.

Pour comprendre comment l'aminoadénine intègre l'ADN du virus, les chercheurs ont exploré les bases de données à leur disposition et recherché des protéines homologues à l'enzyme impliquée dans la biosynthèse l'aminoadénine. C'est ainsi qu'ils ont observé que d'autres virus de la famille des siphovirus contiennent, outre la protéine homologue, une enzyme ADN polymérase.

La caractérisation de cette nouvelle ADN polymérase a révélé sa capacité à utiliser l'aminoadénine à la place de l'adénine, lors de la synthèse de l'ADN. Cette modification de bases rend alors l'ADN du virus résistant aux « enzymes de restriction » des bactéries infectées, dont la mission est de détruire tout ADN étranger détecté, et lui permet de survivre dans l'hôte.

L'étude a été menée sur quatre siphovirus mais cette découverte est probablement extrapolable à de nombreux autres virus de la famille.

Elle est le fruit d'une collaboration entre le Genoscope (CEA-Jacob), TESSSI (The European Syndicate of Synthetic Scientists and Industrialists) et l'Institut Pasteur.