Tous les organismes vivants ont en commun les bases de leur ADN : adénine, guanine, cytosine et thymine. Tous, sauf les bactériophages, virus qui infectent une multitude de bactéries appartenant à des familles aussi diverses que les cyanobactéries, les protéobactéries ou les actinobactéries. Parmi eux, certains siphovirus ont un ADN où l’adénine est totalement remplacée par une autre base, l’aminoadénine, le mécanisme étant inconnu.

Le mystère des mécanismes de l’incorporation de cette base dans l’ADN vient d’être levé par une équipe mixte impliquant le Genoscope (CEA-Jacob), TESSSI (The European Syndicate of Synthetic Scientists and Industrialists) et l’Institut Pasteur. En effet, jusqu’à présent, seule l’enzyme à l’origine de la biosynthèse de l’aminoadénine avait été identifiée dans un siphovirus.

Comment l’aminoadénine intègre-t-elle ensuite l’ADN du virus ?

Pour répondre à cette question, l’équipe a exploré les bases de données à leur disposition, et recherché des protéines homologues à l’enzyme impliquée dans la biosynthèse l’aminoadénine. C’est ainsi que les chercheurs ont observé que d’autres virus de la famille des siphovirus contenaient, outre la protéine homologue, une enzyme ADN polymérase.

La caractérisation de cette nouvelle ADN polymérase a révélé sa capacité à utiliser l’aminoadénine à la place de l’adénine, lors de la synthèse de l’ADN. Cette modification de bases rend alors l’ADN du virus résistant aux enzymes de restriction des bactéries infectées dont la mission est de détruire tout ADN étranger détecté, et lui permet de survivre dans l’hôte. 

L’étude a ici été menée sur quatre siphovirus, toutefois cette découverte est probablement extrapolable à de nombreux virus de la famille.

Référence : "Noncanonical DNA polymerization by aminoadenine-based siphovirus" - Revue Science