​Avant d’arriver dans l’intestin et les voies urinaires de leur hôte humain, les entérobactéries comme Escherichia coli et Salmonella doivent traverser notre estomac où le milieu très acide joue un rôle de bactéricide. La survie comme le potentiel infectieux et pathogène des entérobactéries dépendent donc de leur capacité à répondre à ce stress acide.

Une équipe du CEA-Irig (IBS) a montré qu’une réponse est la production par la bactérie d’une enzyme, la décarboxylase à lysine (LdcI), et sa polymérisation sous forme de filaments. Ce mécanisme consomme des ions hydrogène du milieu et libère du gaz carbonique, ce qui réduit l’acidité à l’intérieur et autour de la bactérie. Grâce à la microscopie de fluorescence à super résolution en trois dimensions, les chercheurs de l’IBS ont montré que les filaments de LdcI s’organisent en-dessous de la paroi bactérienne. La structure atomique de ces filaments a été obtenue par cryo-microscopie électronique. Une combinaison de ces résultats a permis d’élaborer un modèle du mécanisme d’action de cet enzyme lors de la réponse enterobactérienne au stress acide. Ces travaux ont permis par ailleurs de développer une méthode générale, applicable à tout type de cellules, pour étudier des assemblages moléculaires en combinant les deux types de microscopies.