​Les protéines dites à radical S-adénosyl-L-méthionine (SAM) appartiennent à une vaste famille de catalyseurs. Elles utilisent la réduction par un électron d’un centre métallique Fe-S et produisent une espèce radicalaire 5´-déoxyadénosyl hautement réactive. Cette dernière va alors initier une grande variété de réactions radicalaires sur des substrats aussi différents que des petites molécules organiques, des protéines, de l’ADN ou de l’ARN. Comme elles catalysent des réactions très complexes, ces enzymes laissent entrevoir de nombreuses utilisations biotechnologiques potentielles.

Cependant, l’implication d’espèces intermédiaires à haute énergie nécessite un contrôle étroit de cette chimie par la matrice protéique. Il parait donc essentiel de comprendre comment s’effectue ce contrôle afin de développer des catalyseurs comme outils de synthèse chimique. Cette revue présente quelques-uns des tout derniers développements dans l’étude de ces enzymes en se concentrant sur les relations structure-fonction de quelques exemples pour lesquels sont disponibles à la fois les données structurales, fonctionnelles, spectroscopiques ainsi que les calculs théoriques afin de mieux décrire l’interaction étroite entre la chimie réalisée et le contrôle exercé par la matrice protéique.

Une partie des travaux a été financée par le programme DRF-impulsion.