Si le Vivant est composé essentiellement de matière organique, une très grande quantité de processus naturels dépendent directement de facteurs inorganiques. Ainsi, près de 40 % des protéines ne fonctionnent que parce qu’elles fixent un ou plusieurs ions métalliques (sodium, magnésium, calcium, fer, zinc, cuivre, etc.). Ce sont les métalloprotéines. Ces protéines contiennent ainsi des agrégats inorganiques qui interviennent dans des réactions biosynthétiques et métaboliques d’une très grande importance pour la vie cellulaire. Par exemple, les agrégats fer-soufre [Fe-S], ubiquitaires chez les animaux, les plantes et les bactéries sont essentiels pour le transfert d’électrons (respiration, photosynthèse) ou la régulation de l’expression des gènes.
Des chercheurs de l’IBS se sont intéressés à la métalloprotéine bactérienne RsrR comportant un centre [2Fe-2S]. RsrR participe au contrôle de l’accès au génome de la cellule, permettant, ou non, l’expression de certains gènes. Ils ont déterminé sa structure cristalline grâce à des études de diffraction de rayons X. « Nous avons montré que RsrR a la particularité de moduler sa fixation sur l’ADN grâce à la réduction à un électron de son agrégat [2Fe-2S], explique Juan Carlos Fontecilla-Camps, chercheur à l’IBS. Cet agrégat est lié à RsrR par quatre résidus d’acides aminés (deux cystéines, un glutamate et une histidine), une coordination jusque-là jamais observée dans une protéine.» Les scientifiques ont également constaté, suivant la forme cristalline de la protéine et son état d’oxydation, la rotation d’un autre résidu d’acide aminé (un tryptophane) qui pourrait être à l’origine de la modulation de sa fixation à l’ADN.
Ces travaux jettent les bases structurales pour comprendre comment un effecteur aussi petit qu’un électron va pouvoir induire des changements structuraux responsables d’une réponse adaptée de la bactérie à son environnement.