Le site actif du monoxyde de carbone déshydrogénase (CODH) est unique en biologie et sa biosynthèse intrigue à la fois les chimistes et les biologistes. Les travaux des chercheurs de BIG ont permis de déchiffrer la biosynthèse de la CODH afin de comprendre comment l’enzyme est maturée et son site actif formé.
La structure cristallographique a révélé que ce site actif était constitué de fer, de soufre et de nickel. L’étape clef de l’activation de l’enzyme correspond à l’insertion du nickel au sein de l’enzyme. Plusieurs protéines de captation du nickel doivent alors intervenir : CooC, CooJ et CooT. Par analyse phylogénétique, l’équipe a établi une « signature » structurale unanimement retrouvée chez CooT, et un autre trait régulièrement observé concernant une histidine. L’équipe a ensuite reconstitué le motif de coordination du métal de cette famille de protéines et les deux caractéristiques structurales, pour deux modes de captation du nickel distincts.
CDOH fait partie de ces nouvelles pistes cataboliques intéressant la recherche de nouvelles énergies et le développement de nouvelles méthodes de séquestration du CO2.