La transition énergétique et climatique requiert des procédés de stockage des énergies renouvelables. L'hydrogène permettrait de stocker sous forme chimique l'énergie électrique produite par des énergies renouvelables intermittentes. Il pourrait ensuite être utilisé à la demande dans des piles à combustible pour différents usages (transport, électricité domestique, etc.) sans autre émission que de la vapeur d'eau. Ainsi la part des énergies renouvelables dans notre mix énergétique pourrait-elle s'accroître.

Mieux encore, il serait intéressant de pouvoir produire directement l'hydrogène à partir de la lumière du soleil. Pour cela, il faut développer de nouveaux photocatalyseurs, peu coûteux, stables, efficaces et sélectifs, capables de réduire les protons de l'eau en dihydrogène (H₂).

Dans ce contexte, les chercheurs de l'Irig et leurs partenaires ont étudié le potentiel en matière de photocatalyse d'une métalloprotéine bactérienne, la protéine Orange (Holo-Orp). Ils ont choisi cette petite protéine en raison de l'analogie structurale entre son centre métallique et le site actif d'une enzyme connue pour réduire efficacement le CO₂ en CO. Holo-Orp compte 120 acides aminés et contient un cluster métallique original [S₂MoS₂CuS₂MoS₂]^3–, dont la fonction biologique reste inconnue.

Bingo ! Pendant quatre heures d'exposition à la lumière solaire en présence d'un photosensibilisateur et d'un donneur sacrificiel d'électrons, la protéine Holo-Orp a présenté une excellente activité photo-catalytique de production d'hydrogène au cours de 890 cycles.

Les scientifiques ont optimisé le système enzymatique en insérant différents clusters de formule [S₂MS₂M′S₂MS₂]^(4n)– (M pour molybdène ou tungstène et M' pour cuivre, fer, cobalt, nickel, zinc ou cadmium) dans la protéine Holo-Orp.

Résultat : le système renfermant un cluster à base de molybdène et de fer s'est révélé le plus performant avec 1150 cycles catalytiques en seulement 2,5 heures, un record parmi les hydrogénases artificielles connues à ce jour.