Prédire la structure des protéines et leurs modes d'interaction est un redoutable défi pour les spécialistes de biologie structurale tant la tâche est immense. De plus, la protéomique a révélé ces dernières années la partie jusque-là immergée de l'iceberg : des centaines de milliers d'interactions physiques entre protéines. Celles-ci sont essentielles, non seulement pour comprendre les mécanismes qui régissent le fonctionnement d'une cellule ou d'un organisme, mais aussi pour concevoir de nouvelles molécules pour la pharmacologie et les biotechnologies.
C'est pourquoi des chercheurs de Joliot développent depuis plusieurs années des outils informatiques décrivant à l'échelle moléculaire l'interaction entre deux protéines (docking).
Avec la 3e version du serveur InterEvDock, les scientifiques introduisent une nouvelle dimension évolutive. Mieux conservées au cours de l'évolution que les autres régions, les interfaces entre protéines abritent des signes de coévolution entre partenaires protéiques : des mutations potentiellement perturbatrices sont en effet compensées par d'autres mutations dans des positions de contact avec la protéine partenaire. Les scientifiques peuvent notamment désormais classer les conformations issues du docking en tenant compte d'informations sur l'évolution des séquences protéiques.
InterEvDock est capable de traiter des requêtes d'utilisateurs de formats variés (données structurales ou seulement séquences, données sur l'un des partenaires ou les deux), généralement en 20 à 60 minutes.
Ces travaux ont été réalisés en collaboration avec la plateforme « Ressource parisienne en bioinformatique structurale » avec un soutien de deux infrastructures nationales en biologie santé (FRISBI et IFB).
InterEvDock est accessible en ligne.
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