La rhodopsine est une protéine très sensible à la lumière, localisée dans notre rétine. Ce pigment entre en jeu pour la vision crépusculaire et nocturne. Chez les virus et les bactéries, il existe une molécule apparentée appelée rhodopsine microbienne, qui joue un rôle majeur dans la capture de l'énergie solaire dans la mer. Ces molécules ont trouvé des applications essentielles en médecine dans le domaine des neurosciences, étant au cœur de l'optogénétique - la biotechnologie pour le contrôle optique des cellules et des tissus vivants.
Des chercheurs du CEA-Irig (IBS) ont récemment publié trois articles concernant la biologie structurale des rhodopsines microbiennes. Tout d’abord, les chercheurs ont travaillé sur la famille des héliorhodopsines (ref1), démontrant que ces protéines sont probablement des photoenzymes uniques à l'architecture inhabituelle. Ensuite, ils ont déterminé le mécanisme moléculaire d’une pompe à sodium controlée par la lumière en étudiant la structure de la rhodopsine KR2 dans son état actif (ref2). Enfin, les scientifiques ont caractérisé deux membres de certaines rhodopsines virales (ref3), et montré qu'il s'agit de canaux sélectifs Na+/K+ photogéniques, inhibés par le Ca2+. Ils ont résolu la structure de l'un d'entre eux à 1,4 Å.