​Malgré l’éradication en 1979 du virus de la variole, le virus le plus dévastateur de la famille des poxvirus, ces virus présentent toujours un risque de ré-émergence, que ce soit par le biais d’une utilisation bioterroriste ou à l’occasion d’une introduction à partir d’un réservoir animal.

Des chercheurs de l’IBS, en collaboration avec des scientifiques de l’Institut de recherche biomédicale des armées, ont déterminé la structure cristallographique de l’ADN polymérase E9 du virus de la vaccine, à une résolution de 2,7 Å. Elle représente une cible antivirale importante car elle est à 98 % identique à celle du virus de la variole.

En utilisant une combinaison d’approches comme la sensibilité de peptides à l’échange hydrogène/deutérium analysée par spectrométrie de masse et l’effet de mutations analysé par résonance plasmonique de surface, les scientifiques ont localisé le site d’interaction avec le cofacteur A20/D4. La connaissance détaillée des interfaces entre les différentes sous-unités pourrait être utilisée pour la conception d’inhibiteurs interférant avec l’assemblage du complexe tout comme la structure à haute résolution permet de comprendre le mécanisme d’antiviraux et de mutations de résistance.