La cristallographie aux rayons X est la méthode la plus prolifique pour la détermination de structures de protéines. Pourtant, des cristaux macroscopiquement parfaits déçoivent une fois irradiés par les rayons X. Il a été proposé que des mouvements d'ensemble des protéines cristallisées puissent expliquer ce paradoxe. Mais cette supposée dynamique résiduelle lente n'a jamais été directement observée dans un cristal.

Les chercheurs de l'IBS, au sein d'une collaboration internationale impliquant le CEA, le CNRS et l'Université Joseph Fourier, ont utilisé sur l'ubiquitine, une protéine modèle, une approche combinant la spectroscopie par RMN à l'état solide, les simulations de dynamique moléculaire, et la cristallographie aux rayons X. La première de ces techniques indique que même cristallisées, les protéines restent animées de légers mouvements résiduels. Ces mouvements sont d'autant moins amortis que le cristal est moins compact.

En concordance, les données cristallographiques collectées sur les cristaux indiquent que plus le cristal est compact, mieux il diffracte – favorisant alors la détermination de la structure des protéines qui le composent. Pour reconstituer le mouvement des protéines dans ces réseaux cristallins, des simulations de dynamique moléculaire ont été réalisées. Ces dernières suggèrent qu'au sein des cristaux, les protéines tournent sur elles-mêmes de quelques degrés, à l'échelle de la microseconde. En accord avec les mesures de RMN, ces « balancements » sont d'autant plus marqués que le cristal est peu compact.

Cette étude contribue à mieux comprendre l'impact des mouvements moléculaires lents sur la qualité des structures cristallographiques, mais aussi plus généralement la dynamique des molécules à l'échelle atomique. Elle explique par ailleurs en partie pourquoi certains cristaux, quoique macroscopiquement « beaux », se révèlent vides d'information une fois étudiés par cristallographie.