Des études préalables avaient déjà permis de découvrir l’importance de l’eau dans le bon fonctionnement biologique des
protéines. Les chercheurs de l'IBS, en collaboration avec l'Institut Laue Langevin, ont récemment observé le
mouvement des molécules d’eau à la surface des protéines et l'ont corrélé avec la dynamique des protéines, essentielle pour l’activité biologique de celles-ci. Les chercheurs ont constaté qu’à une
température inférieure à - 30°C, les molécules d'eau possèdent un mouvement de rotation sur elles-mêmes. En dessous de cette température, les protéines ne sont pas actives. Lorsque la température est supérieure à - 30°C, qui correspond à un début d’activité des protéines, les molécules d’eau tournent toujours sur elles-mêmes mais commencent à exercer une diffusion translationnelle.
C’est donc la capacité de l’eau à « danser » à la surface des protéines qui les rend suffisamment dynamiques pour être fonctionnelles.
Pour mener à bien cette étude, les chercheurs ont utilisé la technologie de diffusion de neutrons combinée à des simulations de dynamique moléculaire. Afin de masquer le signal des protéines et ne garder que celui des molécules d’eau à leur surface, les chercheurs ont eu recours à la production de protéines deutérées, dans lesquelles les atomes d’hydrogène sont remplacés par des atomes de son isotope le deutérium.
Ces résultats permettent de mieux comprendre les conditions nécessaires à l’activité biologique des protéines. Des applications peuvent être envisagées, par exemple, pour contrôler la stabilité de protéines thérapeutiques à l’état solide, tel que l’insuline qui est utilisée comme traitement du diabète.