Certains microorganismes, notamment des micro-algues, sont capables de produire de l’hydrogène ou d’utiliser l’hydrogène comme source d’énergie pour alimenter leur métabolisme. Ils utilisent comme catalyseur des métalloenzymes à base de fer, appelées hydrogénases. Elles représentent aujourd’hui des alternatives naturelles et moins coûteuses au platine pour l’élaboration de bioélectrolyseurs ou de biopiles à combustible de plus en plus efficaces. Toutefois, les sites actifs de ces enzymes sont complexes et leur biosynthèse nécessite des machineries biologiques spécifiques, encore mal connues et mal caractérisées, qui ne fonctionnent efficacement qu’in cellulo.
Des chercheurs du CEA, du Collège de France, du CNRS et de l’université Joseph Fourier à Grenoble1, membres du Labex ARCANE2, viennent de mettre au point un réactif qui est capable de transformer, in vitro et avec une grande efficacité, une hydrogénase inactive3 en une hydrogénase totalement active, dotée de sa puissance catalytique naturelle. Ce réactif original, constitué d’un complexe biomimétique de synthèse (un petit cluster de fer analogue du site actif) et d’une protéine qui le stabilise, est capable de réagir avec l’hydrogénase inactive en lui transférant la partie biomimétique synthétique. Pour arriver à un tel résultat, les chercheurs se sont appuyés sur une approche multidisciplinaire combinant chimie organométallique et biomimétique, chimie des protéines et spectroscopies.
En termes d’applications, ces résultats permettront d’exploiter la grande variété des enzymes hydrogénases issues de la biodiversité, voire à plus long terme « d’inventer » des enzymes artificielles, catalyseurs potentiels pour les piles à combustibles ou pour la production d’hydrogène à partir d’énergies renouvelables.
- En collaboration avec l’Institut Max Planck de Mülheim pour la Conversion Chimique de l’Energie et l’université de la Ruhr à Bochum, en Allemagne
- Le Labex ARCANE est un laboratoire d'excellence dans le domaine de la chimie durable au service de la santé et des énergies renouvelables qui réunit l'ensemble des acteurs signataires de cette publication.
- Hydrogénase à laquelle il manque le site actif, on parle d’apo-hydrogénase