Le collagène est la protéine la plus abondante dans le corps humain. II confère leur grande résistance à l'étirement aux tissus et notamment, leur élasticité aux cartilages, dont il est le composant majoritaire.

Il est organisé en fibres multibrins composés de trois protéines enroulées l'une autour des deux autres. Après la synthèse du collagène, la solidité de la triple hélice est renforcée par des ajouts de groupements hydroxyles (OH) sur la proline, un acide aminé très abondant dans ces protéines. D'où une question : la solidité du collagène est-elle une propriété intrinsèque de la triple hélice ou bien résulte-t-elle d'interactions in vivo avec l'eau, via des liaisons avec ces groupements OH ?

Plusieurs expériences ont été menées sur des systèmes moléculaires modèles isolés du collagène, dépourvus de solvant. Les chercheurs observent que la triple hélice est conservée en l'absence de solvant et que ses propriétés de stabilité sont les mêmes que dans les tissus biologiques. L'hypothèse longtemps admise de l'effet stabilisateur induit par un environnement aqueux est donc sans doute à exclure.

Ces travaux sont menés par des physiciens, des chimistes et des biologistes du Centre de recherche sur les ions, les matériaux et la photonique (Cimap), en collaboration avec l'Institut lumière matière de Lyon et l'Université de Groningen (Allemagne). Ils contribuent en particulier à une meilleure compréhension des conséquences de l'irradiation du cartilage en radiothérapie et hadronthérapie (en particulier la protonthérapie).