​Certaines protéines peuvent se replier de manière à s'agglutiner en fibres de section nanométrique et de longueur micrométrique. Ces structures dites amyloïdes sont impliquées dans de nombreuses pathologies dont la maladie d'Alzheimer. Dans d'autres situations, elles ont une fonction physiologique : c'est le cas de la protéine bactérienne Hfq qui est associée à des ARN ne codant pour aucune protéine.

Des chercheurs ont montré que les protéines Hfq et des segments d'ARN peuvent s'auto-assembler dans certaines conditions en fibres amyloïdes. Ils ont également pu observer l'interaction de ces fibres avec une membrane lipidique et leur capacité à la détruire.

Ces résultats, obtenus notamment grâce à la diffusion aux petits angles de rayons X (SAXS) et de neutrons au LLB (SANS) et à la microscopie moléculaire (cryo-microscopie électronique en transmission et à force atomique), suggèrent que Hfq pourrait participer à l'export d'acides nucléiques hors de la cellule en formant des pores dans la membrane bactérienne. Ce processus expliquerait la présence de matériel génétique hors de la cellule et permettrait de mieux comprendre la communication entre bactéries et à terme, de développer de nouveaux agents antibactériens.  

Ces travaux ont été réalisés en collaboration avec l'I2BC, le synchrotron Soleil et le Centre de protonthérapie de l'Institut Curie à Orsay. À noter qu'ils utilisent la technique de cryo-microscopie distinguée par le Prix Nobel de chimie 2017.