Les maladies à prions sont des maladies rares, caractérisées par une dégénérescence du système nerveux central et la formation d'agrégats infectieux d'une protéine spécifique, la protéine du prion (PrP).
Dans les formes acquises survenues lors de contaminations par voies orale ou intraveineuse, les prions se répliquent tout d'abord dans les organes lymphoïdes (ganglions lymphatiques, rate) avant d'envahir le système nerveux central. Des chercheurs du CEA-Jacob ont mis en évidence un nouveau mode de transmission des prions en utilisant comme modèle expérimental un primate non humain infecté par la souche de prion ESB/vMCJ. Plus de sept ans d'incubation silencieuse après l'inoculation d'un échantillon infectieux dans le doigt, les premiers signes comportementaux et neurologiques ont été observés. Les études biochimiques ont confirmé la présence de la protéine du prion anormale (PrPd) dans le système nerveux central. L'analyse histopathologique a mis en évidence la présence de lésions spécifiques des maladies à prions et une signature propre à la vMCJ.
Des dépôts originaux de PrPd ont été mis en évidence dans des cellules de Schwann (cellules gliales assurant la myélinisation des axones) du nerf médian, les cellules satellites et les cellules ganglionnaires des ganglions rachidiens postérieurs. À l'inverse, tous les organes lymphoïdes étaient dépourvus de PrPd contrairement aux individus exposés par voies orale ou intraveineuse. Les chercheurs ont donc proposé l'hypothèse d'une stricte neurotransmission après une contamination dans une zone très innervée : d'abord lente et progressive tout au long du nerf infecté (de proche en proche via les cellules de Schwann) jusqu'au relai ganglionnaire rachidien (au niveau de la moelle épinière) puis plus forte dans la moelle et le système nerveux central, après l'atteinte neuronale.