Le CEA a participé à la construction du
laser à électrons libres (XFEL) européen, le EuXFEL, une installation unique au monde. Cette machine grand format (3.7 km de long) peut délivrer des impulsions de rayons X ultra-courtes et suffisamment puissantes pour déterminer la structure d’une protéine à partir de cristaux nanométriques (< 1 µm). L’EuXFEL, dont la construction a duré pas moins de huit ans, délivrera,
in fine, jusqu’à 27 000 impulsions par seconde, contre 30 à 120 dans les autres XFELs. «
Cependant, en 2016, soit bien après le début de la construction du EuXFEL, une étude a montré qu’une si haute fréquence pouvait avoir des conséquences catastrophiques sur les mesures, explique Jacques-Philippe Colletier, chercheur à l’IBS.
Si cela est confirmé, une partie de l’intérêt du EuXFEL serait remis en cause, comme celui des autres XFELs de ce type actuellement en construction aux USA et en Chine. » En effet, lors de l’impact d’une impulsion RX avec l’échantillon, correspondant à une mesure, une onde de choc est créée qui pourrait affecter la mesure suivante.
C’est l’expérience qu’ont voulu réaliser des chercheurs de l’IBS, en collaboration avec l’Institut Max Planck pour la Recherche Biomédicale d’Heidelberg en Allemagne. A dessein, ils ont collecté des données sur une protéine modèle, le lysozyme, en utilisant 50 impulsions espacés de 900 ns (1.1 Mhz) par « trains » de pulses, et 10 trains par seconde. « Nous avons assemblé des jeux de données pour chaque impulsion dans le train, explique Jacques-Philippe Colletier. L’accord entre les données collectées par les différentes impulsions est très bon, suggérant que les cristaux ne sont pas endommagés par l’onde de choc ». De quoi rassurer la communauté des cristallographes !
Suite à ces essais, et pour démontrer que l’arrivée des XFELs fonctionnant au mégahertz se traduira par une drastique accélération des collectes de données dans ces installations, les scientifiques ont injecté un mélange de trois protéines cristallines obtenues par précipitation d’un jus de fève à l’acétone et au sel, et tenté de résoudre la structure des trois protéines à partir des données collectées sur le mélange. Une sorte de retour aux sources de la cristallographie des protéines, quand on sait que c’est pour avoir réussi à isoler l’uréase à partir de ce mélange que James Sumner a reçu le prix Nobel de chimie en 1946 ! « Avec le XFEL, nous avons caractérisé les structures de deux des trois protéines du mélange en six heures, alors qu’il a fallu 20 ans à James Sumner pour les séparer… », souligne le chercheur. La prochaine étape consistera à obtenir un film en temps réel d’une réaction chimique faisant intervenir une protéine : le Graal des cristallographes.