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GRAND ANGLE
CEAbio
- n° 01 - mars 2014
2014 est déclarée année internationale de
la cristallographie par l’Unesco. L’occasion
de présenter les activités de l’Institut de
biologie structurale à Grenoble, un des hauts
lieux où cette technologie est exploitée.
Objectif : connaître l’architecture des
molécules pour mieux comprendre
le vivant, développer de nouvelles pistes
thérapeutiques.
Biologie structurale
Le monde 3D
des molécules
et une serrure). Elles vont aussi interagir
entre elles pour former des architectures
plus grandes et répondre ainsi à d’autres
fonctions du vivant. Définir leur organi-
sation spatiale et en déduire les méca-
nismes moléculaires mis en jeu lors de
leur fonctionnement conduit à mieux
comprendre le vivant, et
in fine
, à dégager
de nouvelles pistes thérapeutiques. D’où
l’intérêt de l’industrie pharmaceutique,
près la découverte de la
double hélice de l’ADN en
1953, puis des premières
structures de protéines en
1958, la biologie structurale explose vrai-
ment au début des années 1990, notam-
ment avec l’avènement du
rayonnement
synchrotron
*
et de ses rayons X. Ces
derniers permettent en effet d’étudier
à l’échelle atomique l’architecture des
protéines sous forme de
cristal
*
). Or la structure
tridimensionnelle des protéines déter-
mine leur fonction et leur mode d’action:
les protéines interviennent en effet dans
la quasi-totalité des réactions qui font
vivre un organisme (humain, végétal,
bactérie, virus...). Elles interagissent pour
cela spécifiquement avec des petites mo-
lécules impliquées dans ces réactions au
niveau de leur site actif (comme une clé
A
Rayonnement synchrotron
Rayonnement émis par des électrons accélérés
dans un instrument appelé synchrotron.
Une partie de ce rayonnement, de très courte
longueur d’onde (1Å), correspond au domaine
des rayons X.
Cristal
En biologie, empilement à l’identique de
milliers de milliards d’une même protéine dans
une forme précise.
