Après 26 ans de fonctionnement de l'ESRF, un nouvel accélérateur d'électrons a été installé dans le tunnel circulaire de 844 m de circonférence de l'ESRF en 2019-2020. Il compte près de deux fois plus d'aimants (plus de 1000 au total) que la machine précédente. Ceux-ci sont désormais organisés en « réseau hybride d'achromats à courbures multiples ». Résultat : un faisceau trente fois plus petit, plus stable, cent fois plus brillant pour une même surface éclairée et qui possède des qualités de cohérence optique uniques !

Des chercheurs de l'Irig développent dès à présent, avec des soutiens nationaux et européens comme la bourse ERC Consolidator de Marie-Ingrid Richard, de nouvelles techniques exploitant pleinement ces nouvelles caractéristiques, en particulier la cohérence, pour l'étude des nanostructures en catalyse et micro-électronique. Ces innovations bénéficieront également à l'imagerie de tissus biologiques qui permettra de visualiser des détails aussi fins que la présence de protéines à centres métalliques, insérées dans la paroi membranaire d'une cellule.

Les cinq lignes françaises de l'ESRF (voir ci-dessous) doivent cependant être remises à niveau – en particulier des optiques et des détecteurs doivent être renouvelés – afin de profiter pleinement des performances du nouveau faisceau de rayons X. Un projet (Magnifix) a été déposé à cette fin par le CNRS et le CEA, avec le soutien de l'Université Grenoble Alpes, au guichet de la 3^e vague du programme des investissements d'avenir (PIA3). S'il est retenu, la jouvence aura lieu de 2021 à 2025, avec un accueil des utilisateurs maintenu.

Comme le synchrotron national Soleil, mais avec des faisceaux de rayons X de plus haute énergie, le synchrotron de l'ESRF permet d'explorer la complexité de la matière, y compris des structures « enfouies », peu accessibles, à des échelles aussi bien nanométrique que macroscopique. Les physiciens peuvent par exemple suivre l'insertion d'ions de lithium dans une électrode de batterie ou encore étudier la structure des interfaces au sein de dispositifs micro-électroniques. Les biologistes analysent, quant à eux, classiquement par cristallographie des macromolécules telles que des protéines ou des acides nucléiques (cristallisés au préalable). Cette technique, qui devient plus rapide qu'auparavant, va encore se perfectionner avec le développement de la cristallographie résolue en temps sur des microcristaux, grâce aux faisceaux de rayons X plus fins et plus intenses.