Certains peptides ont la propriété de s'auto-assembler et de former des gels intéressants pour la formulation de médicaments, de vaccins ou encore la régénération tissulaire. C'est le cas du lanréotide – un analogue synthétique d'une protéine inhibitrice de l'hormone de croissance (somatostatine) – utilisé dans le traitement de l'acromégalie et de certains cancers neuro-endocriniens. L'hydrogel qu'il forme spontanément dans l'eau permet une formulation à libération prolongée de la molécule, jusqu'à un mois.
Quelle est sa structure ? Comment s'auto-assemble-t-il ? Répondre à ces questions est essentiel pour comprendre ses propriétés remarquables et progresser dans la conception d'autres peptides auto-assemblés.
En exploitant de récents développements de la cryo-microscopie électronique, des chercheurs du CEA-Joliot et leurs partenaires sont parvenus à déterminer la structure des nanotubes de lanréotide avec une résolution de 2,5 Å (10-10 m). Celle-ci s'avère très différente du modèle proposé il y a plus de vingt ans et fondé sur la structure du monomère de lanréotide.
Une fois de plus, les scientifiques constatent combien il est difficile de prévoir les assemblages formés à partir de petits peptides, même bien caractérisés...
Ces travaux ont été réalisés en collaboration avec l'Université de Rennes 1, le synchrotron SOLEIL, l'Institut Pasteur et l'Université de Virginie (États-Unis).
© Maïté Paternostre/CNR