Les mitochondries synthétisent la molécule d’énergie adénosine triphosphate (ATP) de nos cellules. Chaque jour, la quantité d’ATP transportée à travers les membranes mitochondriales pour alimenter nos cellules correspond approximativement à notre poids corporel. Ce transport d’ATP des mitochondries est réalisé par des protéines membranaires, produites elles-mêmes à l’extérieur des mitochondries, et qui doivent être insérées dans la membrane, là où elles "travaillent". Ce transport est d’autant plus difficile que ces protéines membranaires sont insolubles dans le milieux aqueux de la cellule, et qu’elles risquent donc de s’agréger, ce qui constituerait un grand danger pour la cellule. Ces cellules ont donc développé des transporteurs de ces protéines membranaires, des "chaperonnes". La façon dont ces chaperonnes escortent les protéines membranaires à travers l’espace inter-membranaire des mitochondries était à ce jour très peu caractérisé.
Des chercheurs du groupe NMR de l’IBS, en collaboration avec l’EMBL et les universités de Fribourg et de Tübingen en Allemagne et de Copenhague au Danemark, ont utilisé une approche de biologie structurale intégrée pour révéler le principe fonctionnel de ces chaperonnes : de multiples sites de liaison en forme de pinces maintiennent les protéines membranaires de manière très dynamique avant de les libérer à destination finale. Cette découverte pourrait apporter des pistes de réflexion pour lutter contre des maladies causées par l’accumulation de molécules de protéine, notamment le syndrome de Mohr-Tranebjærg, un trouble neurologique de surdité et de dystonie, provoqué par un dysfonctionnement de ces chaperonnes.
