Des chercheurs du CEA-Irig ont adapté une approche innovante de vaccin protéique, initialement développée contre le VIH et adaptée au SARS-CoV-2. Ils « recouvrent » de protéines Spike du virus des nanoparticules lipidiques qui, ainsi modifiées, ressemblent par leur taille et leur surface à des particules virales. 

Or la stabilité de la protéine Spike est très limitée et pourtant essentielle à l'efficacité du vaccin. Des chercheurs de l'Irig ont donc recouru à la réticulation chimique au formaldéhyde, largement utilisée dans les formulations de vaccins cliniquement approuvés, afin de stabiliser la structure tridimensionnelle de la protéine Spike pour de longues durées de stockage.

Ces liposomes synthétiques, chargés en protéine Spike, ont été testés dans un modèle primate non humain. Ils induisent des titres d'anticorps élevés, après deux immunisations, avec une puissante activité neutralisante contre la souche vaccinale (variants alpha, bêta et gamma). Une troisième immunisation permet d'augmenter de façon significative la production d'anticorps dirigés, cette fois, contre des régions de la protéine Spike codées par des séquences moins sujettes à des mutations.

La vaccination complète conduit à une immunité stérilisante : aucune réplication virale n'a pu être détectée lors de l'infection virale du groupe vacciné par rapport au groupe témoin non vacciné. Cette protection est très probablement corrélée à la présence de titres d'anticorps importants au niveau des muqueuses nasopharyngées.

Ces travaux ont été réalisés en collaboration avec l'Université d'Amsterdam (Pays-Bas) et l'Institut Pasteur.