Les diatomées sont des organismes océaniques très abondants qui contribuent à hauteur de 20 % à l'assimilation quotidienne du carbone à l'échelle planétaire. Cette fonction est assurée par leur pyrénoïde, une structure qui concentre l'enzyme Rubisco, qui assimile le CO₂ à l'intérieur de la PyShell, une barrière protéique qui règle les échanges gazeux avec le reste de la cellule. En concentrant la Rubisco dans un compartiment spécifique sans oxygène, le pyrénoïde augmente l'efficacité de l'assimilation du CO₂. 

​​Malgré l'importance de ce processus, le mécanisme moléculai​re permettant aux diatomées d'assimiler le CO₂ via leurs pyrénoïdes reste mal compris. Dans cette étude, un consortium français, japonais et suisse, a utilisé l'imagerie et la photophysiologie pour caractériser l'assemblage des protéines localisées à la périphérie du pyrénoïde des diatomées (la PyShell). En utilisant la cryo-tomographie électronique in situ (cryo-ET), la cryo-ET à particules uniques et la microscopie électronique à balayage à faisceau d'ions focalisés (FIB-SEM), les chercheurs révèlent que la PyShell est enfermée dans une gaine protéique en forme de treillis - au lieu d'une membrane lipidique. La perturbation de la gaine protéique PyShell par mutagenèse entraîne une structure pyrénoïde fragmentée, une photosynthèse nécessitant plus de CO₂ et une croissance cellulaire réduite. Les protéines PyShell recombinantes s'auto-assemblent en tubes hélicoïdaux, ce qui a permis aux chercheurs de déterminer une structure PyShell à une résolution de 3,0 Å et de l'adapter à la structure in vivo. 

Globalement, la structure et la fonction de la diatomée PyShell offrent de nouvelles perspectives moléculaires pour comprendre comment le CO₂ est assimilé dans l'océan, un biome crucial pour atténuer le changement climatique. Les diatomées sont des organismes marins qui assimilent quotidiennement près de 20 % du carbone mondial. L'étude de leur pyrénoïde permet donc de mieux comprendre le mécanisme d'assimilation des gaz à effet de serre. ​