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Fait marquant | Biologie structurale

Un centres Fe-S modifié module le dommage oxydant subi par l’hydrogénase à [Ni-Fe]


​Des chercheurs de l'IBS ont étudié la structure cristalline d'un variant sensible à l'O2 d'une hydrogénase-1 de Escherichia coli. Les résultats de leurs études computationnelles sur le transfert d’électrons aident à expliquer comment les propriétés structurelles et redox du nouveau cluster FeS modulent le phénotype observé. 

Publié le 1 août 2018
Les hydrogénases sont des enzymes d’un intérêt considérable pour leurs applications biotechnologiques potentielles à la fois en tant que catalyseurs dans des piles à combustible que productrices d’hydrogène. Cependant, ces applications peuvent être grandement affectées par leurs réactions avec l’oxygène atmosphérique.

Afin de mieux comprendre ce problème, des chercheurs de l'IBS ont étudié une mutation de l’hydrogénase-1 à [NiFe] -naturellement tolérante à l’O2- d’E. coli, qui, en changeant son agrégat [4Fe-3S] en un nouveau centre [4Fe -4S], la rend sensible à l’O2. Cette étude théorique explique en détail les différentes propriétés rédox de ces deux agrégats et jette une lumière considérable sur la solution biologique pour éviter la désactivation par l’O2.



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