Les protéines jouent un rôle essentiel dans les êtres vivants, le plus souvent au sein d'auto-assemblages protéiques. Comparés aux protéines libres, ceux-ci bénéficient d'une plus grande stabilité​. La capacité à contrôler ces assemblages est donc cruciale pour les biotechnologies.

Dans cette perspective, des chercheurs de l'Institut de chimie séparative de Marcoule (ICSM) et du CEA-Joliot (Li2D), ont étudié les propriétés d'adsorption sur différentes protéines d'espèces ioniques inorganiques de taille nanométrique et de faible densité de charge (nano-ions).

Plus précisément, ils ont observé le rôle de clusters de bore anioniques – COSAN^- ou dodécaborates (B₁₂X₁₂²⁻) halogénés (X = Br, I) – sur trois protéines (myoglobine, anhydrase carbonique et inhibiteur de trypsine).

Ils montrent que, de manière remarquable, les nano-ions conduisent à la formation réversible d'assemblages protéiques 2D, sans affecter la structure des protéines. De plus, la taille des assemblages peut être ajustée simplement en variant la concentration de nano-ions. Ce phénomène semble être général car il existe pour les trois protéines étudiées qui ont des structures très différentes.

À noter que les assemblages de myoglobine obtenus résistent à la dénaturation due à la chaleur jusqu'à 70°C.

Ces résultats ouvrent de nouvelles applications pour les nano-ions à base de bore en biotechnologie et en médecine pour la construction et la stabilisation d'assemblages protéiques. Ils apportent notamment un éclairage nouveau sur une étude espagnole qui avait mis en évidence un effet cytostatique du COSAN (blocage réversible de la division cellulaire) et conduit à un brevet sur la préservation de cellules et d'organes destinés à des transplantations. Il semble donc que la capacité des nano-ions à former des assemblages protéiques et à empêcher la dénaturation des protéines peut être exploitée pour maintenir les fonctions de protéines dans des conditions extrêmes.

Ces travaux ont bénéficié du soutien de l'ANR et du CNRS.