Au cours des dernières décennies, le développement d'une chimie durable est devenu une priorité pour notre société Dans ce contexte, la biocatalyse, par l’utilisation d’enzymes naturelles, modifiées ou artificielles constituées d’un catalyseur de synthèse greffé au sein d’une protéine apparait comme une solution intéressante. Dans ce projet, nous cherchons à développer des photocatalyseurs bio-hybrides combinant un photosensibilisateurs (RuPhot) et un catalyseurs (RuCat) au sein d'un cristal protéique pour la photocatalyse hétérogène d’oxydation asymétrique de substrats organiques en utilisant l’eau comme seule source d’atome d’oxygène. La protéine sélectionnée est le domaine d'oligomérisation de la protéine Leafy du Ginkgo biloba. Cette protéine est capable de générer des structures poreuses par auto-assemblage. A l'intérieur des tubes, une chaîne peptidique d'environ 30 acides aminés par monomère est présente et servira de plateforme de greffage. Trois systèmes hybrides cristallins avec RuPhot et RuCat seuls ainsi qu’avec une combinaison des deux ont été obtenus. La mise au point des techniques de caractérisation a été faite sur l’hybride RuCat apportant des informations intéressantes sur la cinétique et la sélectivité du greffage ainsi que sur une modification du catalyseur intervenant au cours du greffage. Les études réalisées sur l’hybrides RuPhot ont quant à elles montrées qu’il était possible, comme cela était planifié de greffer plusieurs chromophores par protéine et de pouvoir bénéficier ainsi d’un effet d’antenne pour une efficacité maximisée. Les études catalytiques pour l'oxydation des sulfures et des alcènes sont en cours. Dans un tout autre domaine, 16% de cette thèse a été consacré à un contrat de doctorat conseil auprès de l'entreprise NMRBio. L'objectif était de développer de nouvelles voies de synthèses de composés marqués par des isotopes stables en vue d'études structurales et dynamiques de protéines par RMN.