Les enzymes assurent les réactions chimiques qui fournissent l'énergie et transforment divers constituants au cours du métabolisme cellulaire. Comment ont été acquises leurs propriétés au cours de l'évolution est une question fondamentale. En effet, leur fonctionnement actuel est le fruit d'étapes évolutives qui se sont déroulées sur de très longues périodes. Dans le cadre d'un projet collaboratif, des chercheurs de l'Irig/IBS ont caractérisé des enzymes très anciennes, dites extrêmophiles (capables de fonctionner dans des conditions extrêmes de température, pression, …), en utilisant une approche de paléo-enzymologie permettant de comprendre comment se sont construites certaines enzymes d'aujourd'hui. 

Certains micro-organismes, comme les archées méthanogènes (micro-organismes unicellulaires procaryotes produisant du méthane), ont colonisés de nombreux environnements où règnent des conditions de températures très diverses. Par exemple, la température de croissance avoisine 100°C pour les espèces isolées sur des cheminées hydrothermales profondes. Leurs enzymes sont donc adaptées pour fonctionner dans ces conditions.  

En utilisant la malate déshydrogénase, enzyme impliquée dans le métabolisme, et en utilisant une approche de biochimie évolutive couplée à une approche biophysique précédemment décrite, qui a déjà fait ses preuves, il a été possible d'identifier les mutations responsables de l'adaptation de cette enzyme au sein de diverses lignées d'enzymes modernes à partir d'une forme ancestrale capable de résister à des conditions de radioactivité et de température considérées comme extrêmement délétères. Jusqu'à présent la capacité de résistance à la radioactivité n'avait été mise en évidence qu'au niveau de certaines cellules, en particulier via des mécanismes de protection/réparation de l'ADN. 

Pour la première fois, des chercheurs de l'Irig/IBS, démontrent qu'il existe une capacité favorable de résistance contre la radioactivité et que cette propriété protéique est très ancienne.

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