Le projet LN23 (Hélène de Troie), monté par l’IBS et l’ENS Lyon en collaboration avec l’Institut allemand Max Planck, avait pour ambition de s’attaquer à une forteresse soi-disant imprenable. Et pourtant. Il s’agissait de combattre un problème technique de cristallographie, une méthode de biologie structurale pour décrire la structure 3D de complexes protéiques de grande taille. Or, bien connaître les protéines, notamment les protéines membranaires, est essentiel pour concevoir des médicaments capables de s’y associer et réguler leur action en cas de dysfonctionnement.
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Il reste très difficile d’obtenir des cristaux de protéines de bonne qualité, explique Eric Girard, chercheur à l’IBS.
Les scientifiques exploitent ainsi des échantillons de plus en plus petits, obtenus avec des techniques complexes de miniaturisation, qu’il faut analyser avec des faisceaux de rayons X intenses et rapides, comme ceux d’un synchrotron ou d’un laser XFEL. » Ces limitations sont aujourd'hui peut-être révolues grâce à la mise au point du crystallophore, un complexe de lanthanide (Tb-Xo4) qui permet de faciliter ce travail de cartographie. «
Le crystallophore vient jouer le rôle de glu à l’échelle moléculaire facilitant l’obtention de grands cristaux de très bonne qualité », précise le chercheur. Ainsi, les biologistes peuvent facilement obtenir des cristaux avec un robot classique de cristallisation haut débit puis avoir accès à la structure de protéines complexes via l’utilisation d’un synchrotron voire d’un générateur de RX de laboratoire. Le crystallophore a déjà démontré ses atouts, par exemple pour déterminer la
structure d’un complexe enzymatique impliqué dans la croissance de l’archée, un micro-organisme des milieux extrêmes.